Importancia biomédica de las proteínas

 ¿Cuál es la importancia biomédica de las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones  de importancia crucial. Por ejemplo, una red de proteína interna, el citoesqueleto, mantiene la forma y la integridad física celulares. Filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil del músculo. La hemoglobina transporta oxígeno, mientras que los anticuerpos circulantes defienden contra invasores extraños. Las enzimas catalizan reacciones que generan energía, sintetizan biomoléculas y las degradan, replican genes y los transcriben, procesan mRNA (ácido ribonucleico mensajero), entre otras funciones. Los receptores permiten a las células detectar hormonas y otros indicios ambientales, así como mostrar respuesta a los mismos. Las proteínas están sujetas a cambios físicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de los organismos en los cuales residen. Una proteína típica nace en el momento de la traducción, madura a través de eventos de procesamiento postraduccional, como proteólisis selectiva, alterna entre estados de trabajo y de reposo por medio de la intervención de factores reguladores (cap. 9), envejece por oxidación, desamidación, etc., y muere cuando se degrada hacia los aminoácidos que la componen. Un objetivo importante de la medicina molecular es la identificación de biomarcadores como proteínas y la modificación de proteínas cuya presencia, ausencia o deficiencia se relaciona con estados fisiológicos o enfermedades específicos.


Importancia biomédica de las proteínas
Diagrama del ciclo de vida de una proteína hipotética.
 1) El ciclo de vida empieza con la síntesis en un ribosoma de una cadena polipeptídica, cuya estructura primaria está dictada por un mRNa. 
 2) conforme procede la síntesis, el polipéptido empieza a plegarse hacia su conformación natural (representada en color azul). 
3) El plegamiento puede acompañarse de eventos de procesamiento, como división proteolítica de una secuencia líder N terminal (Met-asp-Fen-Gln-Val) o la formación de enlaces disulfuro (S—S). 4) las modificaciones covalentes subsiguientes pueden, por ejemplo, fijar una molécula de ácido graso (representada en color amarillo) para 
5) translocación de la proteína modificada hacia una membrana. 
6) la unión de un efector alostérico (representado en color rojo) puede desencadenar la adopción de una conformación catalíticamente activa. 
7) con el tiempo, las proteínas quedan dañadas por ataque por sustancias químicas, desamidación o desnaturalización, y 
8) pueden ser “marcadas” mediante la fijación covalente de varias moléculas de ubiquitina (Ub). 
9) la proteína ubiquitinada después es degradada a los aminoácidos que la componen, que quedan disponibles para la síntesis de nuevas proteínas.


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